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I

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Les IgA sont des immunoglobulines de nature glycoprotéique dont la migration électrophorétique se situe au niveau de la région b-g. Elles présentent une structure monomérique ou polymérique. Chaque unité est constituée de deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères ( kappa ou lambda). Le clivage protéolytique d’un monomère met en évidence un pôle qui lie l’antigène (fragments Fab) et un fragment Fc. Dans les sécrétions (colostrum, mucus intestinal ou bronchique, salive, larmes) les IgA sont dimériques. Les deux sous-unités sont liées entre-elles par une chaîne J et une composante sécrétoire. Les IgA représentent une défense immunologique locale importante. Les IgA n’activent pas la voie classique du complément, elles ne traversent pas le placenta

L’analyse est réalisée sur sérum.

≤ 2 ans :   0.01 – 1.70 g/L
3 – 6 ans : 0.37 – 1.78 g/L
7  – 14ans : 0.58 – 2.51 g/L
15 – 19 ans : 0.71 – 3.35 g/L
> 19 ans : 0.40 – 3.50 g/L

Mnémonique: IGA1
Libellé (F): IgA
LOINC : 2458-8
Unité: g/L
Délai de réponse (en jours) : 1
Délai de rajout (en jours) : 9
Mode de prélèvement : Sérum

Dernière modification 28/02/2023

Les hypo-gamma-globulinémies.
– L’altération peut résulter d’une perte protéique (entéropathie exsudative, syndrome néphrotique, brûlures) ou d’une hémodilution. L’examen des autres protéines spécifiques permettra de trancher. On constatera en effet dans ces cas, soit un profil caractéristique (ex: syndrome néphrotique), soit une diminution de l’ensemble des protéines.
– L’altération peut porter sélectivement sur les immunoglobulines. Avant de retenir une déficience congénitale, les autres causes d’hypo-g-globulinémies doivent être envisagées: thérapeutique immunosuppressive, aplasie ou envahissement médullaire (gammopathies monoclonales impliquant des immunoglobulines autres que les IgA). Notons ici que devant une chute des immunoglobulines, la recherche d’une protéinurie de Bence-Jones est indiquée.

Les hyper-gamma-globulinémies.
L’augmentation peut être polyclonale: 
Les causes d’augmentation polyclonale des immunoglobulines sont nombreuses: infections, affections hépatiques, maladies à composante auto-immunitaire,… . Toutefois l’analyse des différentes classes d’immuno-globulines permet d’obtenir de précieuses informations.
– L’augmentation des IgM indique généralement une immunisation débutante.
– L’élévation des IgA peut être mise en rapport avec une infection des muqueuses au sens large ou avec une polyarthrite rhumatoïde.
– L’augmentation des IgG et IgA, dans l’évolution d’une hépatite est un signe d’un éventuel passage à la chronicité.

L’augmentation peut être monoclonale:
– Le caractère monoclonal est diagnostiqué grâce à l’immuno- électrophorèse (voir ce test).
– Les productions monoclonales apparaissent souvent sur un fond d’hypo-gamma-globulinémie. Il est donc important d’effectuer le dosage des immunoglobulines. Notons que la valeur obtenue pour le composant monoclonal peut être sous estimée étant donné la “nature polyclonale” des antisérums utilisés pour le dosage.
– Si la tumeur plasmocytaire ne produit que des chaînes légères, celles-ci se retrouvent essentiellement dans l’urine, de telle sorte que les variations sériques ne sont que peu mesurables. Dans ce cas, l’immunocytome se manifeste par une hypo-gamma-globulinémie et la présence des chaînes légères dans l’urine.

L’augmentation peut être oligoclonale.
Des composants oligoclonaux (bien visualisés à l’électrophorèse en gel d’agarose) sur fond d’hypo-gamma-globulinémie s’observent lors de néoplasies ou lors de la synthèse d’une population restreinte d’anticorps (réaction immunitaire chez un patient immunodéficient).
De fortes réactions immunitaires peuvent engendrer des productions oligoclonales qui apparaissent alors dans le contexte d’une hyper-gamma- globulinémie

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Les antigènes susceptibles de déclencher chez les individus prédisposés, des phénomènes d’hypersensibilité immédiate par la voie des mastocytes IgE (voir IgE totales),sont appelés allergènes. En cas de réaction allergique d’atopie, la thérapeutique consiste soit à soustraire l’allergène de l’environnement du patient, soit à entreprendre une cure de désensibilisation par injection de doses croissantes d’allergène. Dans les deux cas, il est nécessaire de connaître le ou les allergènes responsables. L’investigation initiale repose sur l’étude d’un panel de mélanges des principaux allergènes choisis en fonction de l’anamnèse. Le choix des différents antigènes de chaque groupe se réalise en fonction, non seulement en fonction de leur fréquence d’apparition dans l’allergie atopique, mais également en regard de leur faible taux de réactions croisées. Si un mélange (représentatif d’une famille d’allergènes) est positif ou douteux, il esr recommandé de poursuivre l’exploration par la recherche d’IgE spécifiques vis à vis de chaque allergène du mélange. La plupart du temps, cette démarche en deux étapes, permet la mise en évidence du ou des allergènes responsables des réactions allergiques d’atopie. Par ailleurs, les phénomènes saisonniers doivent être pris en compte.

L’analyse est réalisée sur sérum.

< 0.35 KUI/L

Pour les mélanges d’allergènes :
(-) Négatif: Taux d’IgE spécifiques non détectables ou nuls pour tous les allergènes de la mixture.
(+/-) Douteux: Taux d’IgE spécifiques nuls à modérés pour un ou plusieurs allergènes de la mixture.
(+) Positif: Taux d’IgE spécifiques modérés à très élevés pour un ou plusieurs allergènes de la mixture.

Pour les allergènes isolés :
Classe 0                < 0.35 kU/L

Classe 1                 0.35 – 0.70 kU/L

Classe 2                0.70 – 3.50 kU/L

Classe 3                3.50 – 17.50 kU/L

Classe 4                17.50 – 52.5 kU/L

Classe 5                52.5 – 100.00 kU/L

Classe 6                > 100

Répondu le jour de la réception + 1 jour (ouvrable)

Lorsque le taux des IgE totales sériques dépasse un certain seuil, et en présence de manifestations cliniques évocatrices, le diagnostic d’hypersensibilité peut être envisagé et affiné par la recherche des IgE spécifiques. Les deux formes cliniquement distinctes de l’hypersensibilité immédiate sont:

L’anaphylaxie : Elle se manifeste surtout après injections de sérum xénogénique, piqûres d’insectes, prise de certains médicaments (pénicilline), etc . . .

L’atopie. Suivant les territoires, on distingue:
– Asthme bronchique: dans un nombre important de cas (40 %), le taux des IgE totales ne dépasse pas le seuil des 100 UI/mL. Certains auteurs ont mis en évidence, une autre voie réactionnelle que celle des mastocytes-IgE: celle des macrophages-plaquettes.
– Rhinites allergiques.
– Urticaire atopique.
– Syndrome digestif: allergie alimentaire.

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Les IgE sont les principaux anticorps responsables des réactions d’hypersensibilité immédiate, c’est-à-dire d’une forme anormale de réactivité immunologique. Ils possèdent la propriété de se fixer par l’intermédiaire du fragment Fc (voir immunoglobulines) sur les mastocytes et les basophiles, les fragments Fab, qui possèdent la spécificité antigénique, pointant vers l’extérieur. Lors d’un deuxième contact avec l’antigène (appelé dans ce cas allergène), ces cellules libèrent des substances actives: histamine, sérotonine,… . L’effet physiologique de ces médiateurs est complexe. Elle se traduit notamment par une vasodilatation avec augmentation de la perméabilité vasculaire entraînant dans le compartiment extra-cellulaire la fuite d’eau et de diverses molécules, dont les IgG. Chez les individus normaux, les immunoglobulines de la classe des IgG de même spécificité que les IgE éliminent par compétition les allergènes et contribuent donc en partie à la régulation du phénomène. Par contre, chez les personnes dites “sensibilisées”, ce processus semble perturbé et la boucle des IgE est amplifiée. Si la production des IgE est suffisante pour sensibiliser de nombreux mastocytes, la réaction d’hypersensibilité est importante et générale (choc anaphylactique rare). Dans la majorité des cas cependant, la réaction reste limitée à un certain territoire et entraîne des manifestations cliniques diverses regroupées sous le vocable de réactions allergiques d’atopie.

Le dosage est réalisé sur sérum.

– Si < 20 KUI/L : origine atopique peu probable. – Si > 120 KUI/L : origine atopique probable (si infection parasitaire exclue).

Répondu le jour de réception + 1 jour (ouvrable)

Lorsque le taux des IgE totales sériques dépasse un certain seuil et/ou en présence de manifestations cliniques évocatrices, le diagnostique d’hypersensibilité immédiate peut être envisagé. Il sera affiné par la recherche des IgE spécifiques ou par la recherche directe des allergènes: tests cutanés, test de provocation. Les deux formes cliniquement distinctes de l’hypersensibilité immédiate sont:

L’anaphylaxie : Elle se manifeste surtout après injections de sérum xénogénique, piqûres d’insectes, prise de certains médicaments pénicilline), etc . . .

L’atopie. Suivant les territoires, on distingue:
– Asthme bronchique: dans un nombre important de cas (40 %), le taux des IgE totales ne dépasse pas le seuil des 100 UI/mL. Certains auteurs ont mis en évidence, une autre voie réactionnelle que celle des mastocytes-IgE: celle des macrophages-plaquettes.
– Rhinites allergiques.
– Urticaire atopique.
– Syndrome digestif: allergie alimentaire.

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Anciennement appelé somatomédine-C, l’IGF-1 (“insulin-like growth factor-1”) est le membre le plus important d’une famille de peptides structurellement apparentés à l’insuline. Outre des actions métaboliques similaires à celles de l’insuline, l’IGF-1 est un facteur de croissance actif notamment sur le cartilage. L’IGF-1 est synthétisée dans le foie et d’autres organes en réponse à l’hormone de croissance (GH). Dans le plasma, l’IGF-1 est liée à des protéines porteuses : la plus importante est l’IGFBP-3, dont la synthèse est également dépendante de la GH.

L’analyse est réalisée sur sérum

Age Homme Femme
0-5 24-115 7-177
6-8 64-232 8-491
9-11 36-330 55-436
12-15 59-576 83-598
16-20 151-389 115-358
21-24 152-396 147-330
25-39 94-247 104-380
40-54 78-221 84-312
55-100 24-191 32-226
>15 J

Le taux d’IGF-1 est augmenté en cas d’acromégalie et de gigantisme. Il est diminué en cas de déficience en GH, dans différentes formes de retard de croissance (hypothyroïdie, malnutrition, maladie chronique) et en cas de d’atteinte hépatique. Le taux sérique d’IGF-1 présente peu de fluctuations en cours de journée, ce qui constitue un grand avantage par rapport au dosage de la GH.

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Les IgG, qui représentent environ 75 % de l’ensemble des différentes classes d’immunoglobulines, sont des glycoprotéines dont la migration électrophorétique se situe dans la région des g globulines. Elles sont constituées de deux chaînes légères identiques (kappa ou lambda) et de deux chaînes lourdes identiques. Le clivage protéolytique met en évidence deux pôles: un pôle qui lie l’antigène (fragment Fab) et un fragment Fc exerçant des fonctions biologiques variées tel que la fixation du complément, la liaison à de nombreuses cellules possédant des récepteurs de surface, la participation au phénomène de cytotoxicité dépendant des anticorps. Sur base de leur structure et de leurs propriétés antigéniques, les IgG peuvent être divisées en quatre sous-classes IgG1, IgG2, IgG3, IgG4. Les IgG sont les seules immunoglobulines qui traversent le placenta. Elles assurent durant les premiers mois de la vie un capital immunitaire.

L’analyse est réalisée sur sérum.

≤ 1 an : 1.36 – 8.90 g/L
13 mois – 4 ans : 4.43 – 12.40 g/L
5 ans – 10 ans : 5.66 – 13.60 g/L
11 –19 ans : 6.84 – 15.80 g/L
>19 ans : 6.5 – 16.0 g/L

A la naissance les IgG sont essentiellement maternelles. Elles diminuent (par catabolisme) durant les premiers mois et ne sont que partiellement remplacées par les IgG lentement synthétisées par le nourrisson; il en résulte une période durant laquelle les taux d’IgG sont faibles.

Mnémonique: IGG1
Libellé (F):IgG
LOINC :2465-3
Unité: g/L
Délai de réponse (en jours): 1
Délai de rajout (en jours) : 9
Mode de prélèvement : Sérum

Dernière modification 28/02/2023

Les hypo-gamma-globulinémies. 
– L’altération peut résulter d’une perte protéique (entéropathie exsudative, syndrome néphrotique, brûlures) ou d’une hémodilution. L’examen des autres protéines spécifiques permettra de trancher. On constatera en effet dans ces cas, soit un profil caractéristique (ex: syndrome néphrotique), soit une diminution de l’ensemble des protéines.
– L’altération peut porter sélectivement sur les immunoglobulines. Avant de retenir une déficience congénitale, les autres causes d’hypo-gamma globulinémies doivent être envisagées: thérapeutique immunosuppressive, aplasie ou envahissement médullaire (gammopathies monoclonales impliquant des immunoglobulines autres que les IgG). Notons ici que devant une chute des immunoglobulines, la recherche d’une protéinurie de Bence-Jones est indiquée.
– L’investigation de l’hypogammaglobulinémie IgG peut être complétée par le dosage des sous-classes d’immunoglobulines.

Les hyper-gamma-globulinémies. 
L’augmentation peut être polyclonale:
Les causes d’augmentation polyclonale des immunoglobulines sont nombreuses: infections, affections hépatiques, maladies à composante auto-immunitaire,… . Toutefois l’analyse des différentes classes d’immuno-globulines permet d’obtenir de précieuses informations.
– L’augmentation des IgM indique généralement une immunisation débutante.
– L’élévation des IgA peut être mise en rapport avec une infection des muqueuses au sens large ou avec une polyarthrite rhumatoïde.
– L’augmentation des IgG et IgA, dans l’évolution d’une hépatite est un signe d’un éventuel passage à la chronicité.
L’augmentation peut être monoclonale:
– Le caractère monoclonal est diagnostiqué grâce à l’immuno- électrophorèse (voir ce test).
– Les productions monoclonales apparaissent souvent sur un fond d’hypo-gamma-globulinémie. Il est donc important d’effectuer le dosage des immunoglobulines. Notons que la valeur obtenue pour le composant monoclonal peut être sous estimée étant donné la “nature polyclonale” des antisérums utilisés pour le dosage. – -Si la tumeur plasmocytaire ne produit que des chaînes légères, celles-ci se retrouvent essentiellement dans l’urine, de telle sorte que les variations sériques ne sont que peu mesurables. Dans ce cas, l’immunocytome se manifeste par une hypo-g-globulinémie et la présence des chaînes légères dans l’urine.

L’augmentation peut être oligoclonale:
Des composants oligoclonaux (bien visualisés à l’électrophorèse en gel d’agarose) sur fond d’hypo-g-globulinémie s’observent lors de néoplasies ou lors de la synthèse d’une population restreinte d’anticorps (réaction immunitaire chez un patient immunodéficient). De fortes réactions immunitaires peuvent engendrer des productions oligoclonales qui apparaissent alors dans le contexte d’une hyper-gamma- globulinémie.

Fiche complète

Les IgM sont des immunoglobulines de nature glycoprotéique dont la migration électrophorétique se situe dans la région des g globulines. Elles présentent la structure d’un pentamère dont chaque sous-unité est formée de deux chaînes lourdes et de deux chaînes légères (kappa ou lambda). La protéolyse d’un monomère met en évidence un pôle aux propriétés d’anticorps (Fab) et un fragment Fc. Les anticorps IgM constituent une réponse précoce à la stimulation antigénitique, elles activent fortement le système du complément. Les IgM ne traversent pas le placenta.

L’analyse est réalisée sur sérum.

≤ 1 an : 0.16 – 1.14 g/L
M 2 -19 ans : 0.39 – 1.66 g/L
F 2 – 19 ans : 0.48 – 2.06 g/L
> 19 ans : 0.50 – 3.00 g/L

Mnémonique: IGM1
Libellé (F): IgM
LOINC : 2472-9
Unité: g/L
Délai de réponse (en jours): 1
Délai de rajout (en jours) : 9
Mode de prélèvement : Sérum

Dernière modification 28/02/2023

Les hypo-gamma-globulinémies.
– L’altération peut résulter d’une perte protéique (entéropathie exsudative, syndrome néphrotique, brûlures)ou d’une hémodilution. L’examen des autres protéines spécifiques permettra de trancher. On constatera en effet dans ces cas, soit un profil caractéristique (ex: syndrome néphrotique), soit une diminution de l’ensemble des protéines.
– L’altération peut porter sélectivement sur les immunoglobulines. Avant de retenir une déficience congénitale, les autres causes d’hypo-g-globulinémies doivent être envisagées: thérapeutique immunosuppressive, aplasie ou envahissement médullaire (gammopathies monoclonales impliquant des immunoglobulines autres que les IgM). Notons ici que devant une chute des immunoglobulines, la recherche d’une protéinurie de Bence-Jones est indiquée.

Les hyper-gamma-globulinémies.
L’augmentation peut être polyclonale:
Les causes d’augmentation polyclonale des immunoglobulines sont nombreuses: infections, affections hépatiques, maladies à composante auto-immunitaire,… . Toutefois l’analyse des différentes classes d’immuno-globulines permet d’obtenir de précieuses informations.
– L’augmentation des IgM indique généralement une immunisation débutante
– L’élévation des IgA peut être mise en rapport avec une infection des muqueuses au sens large ou avec une polyarthrite rhumatoïde.
– L’augmentation des IgG et IgA, dans l’évolution d’une hépatite est un signe d’un éventuel passage à la chronicité.

L’augmentation peut être monoclonale:
– Le caractère monoclonal est diagnostiqué grâce à l’immuno- électrophorèse (voir ce test).
– Les productions monoclonales apparaissent souvent sur un fond d’hypo-g-globulinémie. Il est donc important d’effectuer le dosage des immunoglobulines. Notons que la valeur obtenue pour le composant monoclonal peut être sous estimée étant donné la « nature polyclonale » des antisérums utilisés pour le dosage.
– Si la tumeur plasmocytaire ne produit que des chaînes légères, celles-ci se retrouvent essentiellement dans l’urine, de telle sorte que les variations sériques ne sont que peu mesurables. Dans ce cas, l’immunocytome se manifeste par une hypo-g-globulinémie et la présence des chaînes légères dans l’urine.

L’augmentation peut être oligoclonale:
Des composants oligoclonaux (bien visualisés à l’électrophorèse en gel d’agarose) sur fond d’hypo-gamma-globulinémie s’observent lors de néoplasies ou lors de la synthèse d’une population restreinte d’anticorps (réaction immunitaire chez un patient immunodéficient). De fortes réactions immunitaires peuvent engendrer des productions oligoclonales qui apparaissent alors dans le contexte d’une hyper-gamma- globulinémie.

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L’immunoélectrophorèse est une technique de séparation des protéines sériques associant la migration dans un champ électrique (électrophorèse) et la précipitation des protéines à l’aide d’immun sérums poly- ou monovalents.

Cette technique peut être appliquée à différents liquides biologiques. En général l’analyse est réalisée sur sérum et sur urines.

Absence de caractère monoclonal.

Mnémonique: IELEC
Délai de réponse (en jours) : 3
Délai de rajout (en jours) : 9
Mode de prélèvement : Sérum

Dernière modification 15/03/2023

Le principal intérêt de l’immunoélectrophorèse est de distinguer le caractère mono-, oligo-, ou polyclonal d’une hyper-gamma-globulinémie. L’utilisation d’antisérums monovalents permet en outre de spécifier la classe et le type de chaînes légères de l’immunoglobuline. Si l’immunocytome ne produit que des chaînes légères, l’immunoélectrophorèse des urines permettra leur détection et la détermination du type (kappa ou lambda).

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L’insuline est produite par les cellules b des îlots de Langerhans. Elle possède une structure polypeptidique comportant deux chaînes A et B reliées entre elles par des ponts bisulfures. L’insuline dérive de la proinsuline synthétisée au niveau des ribosomes et stockée dans des granules cytoplasmiques. La proinsuline est scindée enzymatiquement, libérant en quantité équimolaire l’insuline et le C-peptide. Si, parmi les nombreux stimuli qui engendrent la sécrétion d’insuline, le glucose est le plus important, d’autres facteurs humoraux et nerveux jouent également un rôle tant comme amplificateur que comme anticipateur de la sécrétion. L’insuline, et plus particulièrement l’augmentation du rapport insuline/glucagon, stimule le transport membranaire du glucose, son métabolisme intracellulaire, la lipogenèse, la glycogénosynthèse et la synthèse protéique. Le temps de demi-vie de l’insuline est d’environ 10 min. Le principal organe catabolique est le foie.

L’analyse est réalisée sur sérum chez un patient à jeun ou après administration de glucose, de leucine, de tolbutamide ou de glucagon.
L ‘hémolyse invalide le test.

Insulémie (à jeun) : 22-180 pmole/L.

Mnémonique: INSUL
Libellé (F): Insuline
LOINC : 47670-5 (à jeûn)
Unité: pmol/L
Délai de réponse (en jours): 3
Délai de rajout (en jours) : 9
Mode de prélèvement : Sérum

Dernière modification 28/02/2023

La capacité de sécrétion insulinique des cellules bêta de Langerhans est habituellement estimée par la mesure de l’insuline circulante soit à jeun, soit lors d’une épreuve d’hyperglycémie. Cette détermination ne s’applique pas au patient ayant des anticorps anti-insuline suite à la prise répétée d’insuline (voir à ce propos C-peptide).
• Chez l’individu sain, après une administration per os de 75 g de glucose, on constate un pic plasmatique après 1/2 heure à 1 heure, suivi d’une décroissance lente.
• Dans le cas d’un diabète insulinodépendant la réponse est nettement diminuée et retardée.
• Dans le cas d’un diabète gras, la réponse est retardée et supérieure à celle du sujet non diabétique.
• Dans le cas d’une tolérance au glucose perturbée, la réponse est retardée, mais l’amplitude de la réponse est similaire à celle des sujets normaux.
• Chez l’individu hypoglycémique la réponse insulinique peut être en retard par rapport au pic glycémique (insuffisance pancréatique), ou inadaptée au taux de la glycémie.

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L’iode est un oligo-élément indispensable à la synthèse des hormones thyroïdiennes. Apporté par l’alimentation, il est converti en iodure dans le tube digestif puis diffuse rapidement dans la circulation. Au niveau thyroïdien, l’iodure est capté et organifié par la peroxydase puis incorporé dans la thyroglobuline, précurseur des hormones thyroïdiennes. Cette internalisation est régulée par un transporteur actif (le NIS, Sodium Iodide Symporter)
L’absorption intestinale de l’iode est élevée ( > 90%) et dans un état stable, l’élimination urinaire est en relation directe avec les quantités d’iode apportées par l’alimentation.

Le dosage de l’iode urinaire est intéressant comme indicateur nutritionnel épidémiologique à l’échelle d’une population mais chez une même personne les valeurs urinaires sont très variables d’un jour à l’autre et l’iodurie donne surtout une indication sur la prise récente d’iode.

Le dosage se réalise sur urines (échantillon ou U24h)
Importance de l’anamnèse :  Médication récente ou en cours ? Produits de contraste pour examen radiologique, amiodarone (Cordarone ®), antiseptiques cutanés iodés, hormones thyroïdiennes substitutives ?
Iodurie : 100-300 μg/L

30 jours

Apports adéquats (AA)
➢ Adultes : 150 μg/jour
➢ Grossesse et allaitement : 200 μg/jour
Apports maximal tolérables (AMT) :
Adultes : 600 μg/jour
15 – 17 ans : 500 μg/jour
1-3 ans : 200 μg/jour
Les sources alimentaires principales d’iode sont le lait (50% des besoins) puis les produits de la mer (25% des besoins), les oeufs et les céréales.
A l’échelle mondiale, 30% de la population mondiale a des apports insuffisants.
En Belgique, la carence iodée est légère dans toutes les classes d’âge mais l’information du corps médical et la stratégie de fortification du sel de boulangerie mise en place par les boulangers belges au début des années 2000 ont permis d’atteindre un apport moyen en iode suffisant chez les écoliers belges.

Cepandant l’apport reste encore sub-optimal chez les femmes enceintes et allaitantes.

Le dosage de l’iodurie n’a pas d’intérêt dans le suivi thérapeutique des hypo et hyperthyroïdies
Intérêts du dosage
➢ Recherche d’une surcharge iodée ou d’un déficit iodé (enquête étiologique à l’échelle épidémiologique)

➢ Contrôle de l‘absence de surcharge iodée avant traitement par l’iode radioactif

IODURIE BASSE
Carence en iode d’origine alimentaire.
En cas de déficit prolongé, la stimulation chronique de la thyroïde par la TSH entraîne des modifications de volume de la glande (goître) et des altérations de la
fonction thyroïdienne. Ces dernières sont plus sévères chez le jeune enfant plus sensible que l’adulte. La manifestation la plus grave d’une déficience sévère

est l’arriération mentale. Une déficience légère en iode chez la femme enceinte est associée à un risque augmenté de fausse-couche et de mortalité périnatale et peut induire un retard dans le développement du système nerveux central du fœtus.

IODURIE ELEVEE PAR APPORTS EXCESSIFS
Etiologies
➢ Amiodarone (Cordarone®)
➢ Produits de contraste
plus rarement :
➢ Désinfectants topiques
➢ Suppléments nutritionnels.
Les fortes doses d’iode ou d’iodure inhibent l’organification en T3 ou T4 (par blocage d transporteur NIS). Ce phénomène ,appelé effet Wolff- Chaikoff, évite en présence de doses élevées d’iode, la formation excessive d’hormones thyroïdiennes. Il est mis à profit pour la prévention des effets nocifs de l’iode radioactif relargué dans l’atmosphère en cas d’accident nucléaire : la prise de comprimés d’iodure de potassium entraîne un blocage quasi immédiat de la glande thyroïde ce qui évite ainsi son irradiation.

Au-delà de 48h, il existe un phénomène d’échappement à cet effet, mettant ainsi le sujet à l’abri d’une hypothyroïdie secondaire.

Les surcharges iodées peuvent causer des dysthyroïdies biologiques et/ou cliniques ou révéler une pathologie thyroïdienne sous-jacente.


RECOMMANDATIONS

➢Population générale: pas d’introduction anarchique d’iode. Aucune complémentation n’est recommandée pour ne pas perturber les mesures de fortification mises en place. La lutte contre le déficit passe par le conseil nutritionnel.
➢ Femmes enceintes et allaitantes : il est recommandé de prescrire un complément alimentaire contenant entre 50 et 100 ug d’iode/jour aux femmes enceintes et allaitantes afin d’atteindre les apports recommandés (200 μg/jour)

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La créatine kinase (CK) catalyse la phosphorylation de la créatine par l’ATP et la transformation inverse de la créatine phosphate en créatine et ATP. La créatine kinase est composée de deux sous-unités B et M). Trois isoenzymes sont présentes dans les tissus humains: la CK-BB se rencontre principalement dans le tissus nerveux, la CK-MB au niveau du muscle cardiaque, la CK-MM au niveau des muscles squelettiques. Il faut souligner que la CK-MB n’est pas spécifique du cœur : si c’est le cœur qui en contient le pourcentage le plus élevé par comparaison à la CK-MM (20%), elle est néanmoins présente aussi dans le muscle squelettique (jusqu’à 4%).

L’analyse est réalisée sur sérum ou plasma prélevé sur héparine

CK H 20 – 200 U/L
CK F 20 – 180 U/L

Répondu le jour de réception si reçu avant 16h

Les tissus musculaires cardiaques et squelettiques sont riches en CK. On peut donc s’attendre à ce que tout processus pathologique perturbant l’intégrité de ces tissus provoque une augmentation de la créatine kinase.
En pathologie musculaire:
-Un effort musculaire important ou un traumatisme (par exemple des injections intramusculaires) peuvent conduire à une augmentation passagère et importante des CK.
– Les CK augmentent dans les différents types de dystrophies musculaires progressives (surtout de type Duchenne), ainsi que dans d’autres maladies musculaires (polymyosite, dermatomyosite). Toutefois la valeur diminue avec l’âge par suite de la régression progressive de la masse musculaire fonctionnelle. Dans ces affections, comme après entraînement, par exemple chez les marathoniens, la teneur relative du muscle squelettique en CK-MB augmente et dépasse 4%.
– Il y a peu ou pas d’élévation des CK dans les affections musculaires neurogènes (myasthénie, sclérose multiple…).

En pathologie cardiaque:
Dans l’infarctus du myocarde on observe une augmentation précoce des CK et CK-MB (3 à 6 heures après le début de la crise). L’activité est maximale après 16-24 heures. L’augmentation des CK et de la fraction MB précède celles de la GOT et de la LDH. Le retour au taux de base s’effectue dans les 72 heures. Les CK augmentent aussi après cardioversion, cathétérisme ou chirurgie cardiaque.

Autres causes d’élévation de CK :
– hypothyroïdie
– ischémie cérébrale, trauma crânien
– divers médicaments
– grossesse, accouchement.

Fiche complète

Enzymes de la glycolyse, les lactates déshydrogénases (LDH), sont abondantes dans de nombreux tissus différents. L’électrophorèse des LDH met en évidence cinq isoenzymes que l’on numérote de 1 à 5, la LDH1 étant la fraction la plus rapide à l’électrophorèse. Les proportions relatives sont variables d’un tissus à l’autre. Cette propriété permet de mieux cerner l’origine d’une hyperactivité des LDH. Le tableau ci-dessous reprend les répartitions des iso-LDH

% isoenzyme 1  2  3  4 5
Coeur 48 35 13 2 1
Reins 33 34 24 7 1
Pancréas 27 32 27 9 5
Globules rouges 36 44 15 4 2
Surrénales 4 19 37 33 9
Poumons 4 14 32 30 20
Rate 5 14 29 323 20
Leucocytes 3 15 22 13 47
Foie 1 2 7 12 77
L’analyse est réalisée sur sérum. L’hémolyse invalide le test.

LHD1 : 16.1 – 31.5 %
LDH2 : 29.2 – 41.6 %
LDH3 : 17 – 26.2 %
LDH4 : 5.9 – 12.3 %
LDH5 : 3.2 – 17.3 %

Répondu le jour de la réception + 5 jours (ouvrables)

En pathologie hépatique: La LDH5 augmente en cas de souffrance cellulaire. L’hyperactivité des LDH5 est, tenant compte de leur temps de demi-vie court, un bon reflet du caractère actif du processus cytolytique. Notons qu’une augmentation de la fraction 5 peut coexister avec des LDH totales normales. Dans l’infarctus du myocarde: Il y a augmentation de la la LDH1. Le rapport LDH1/LDH2 tend à s’inverser et devenir > 1. Cancers: Les cellules néoplasiques sont riches en LDH. Il y a souvent augmentation relative des fractions 2, 3 et 4 (et 5 s’il y a métastases hépatiques). Hémopathies: Il y a augmentation des fractions rapides (1 et 2 ) en cas d’hémolyse in vivo.